پروتئین واسیدهای آمینه
نخستین وبسایت تخصصی دانشجویان رشته تربیت بدنی و علوم ورزشی
The first specialized website for PE students
Physicaledu.ir
نقش پروتئین هادربدن
نقش ساختاری تمام بافتها واندامها
نقش آنزیمی
نقش حامل
گیرنده برای پیامهای هورمونی
نقش انقباضی
نقش ایمنی
20 نوع اسیدآمینه گوناگون درساختارپروتئین ها بکاررفته است.
طبقه بندی پروتئین ها واسیدهای آمینه
پپتیدها:ازبه هم پیوستن گروهای کربوکسیلات وآمونیم درآمینواسیدهاپیوند پپتیدی تشکیل می شود.
دی پپتیدها:ازاتصال دو آمینواسید
تری پپتیدها:ازاتصال سه آمینواسید
پلی پپتیدها:ازاتصال بیش از 100آمینواسید
اصطلاح پروتئین برای تعریف پلی پپتیدی بابیش از100آمینواسید که دارای یک عمل بخصوص باشدبکار می رود.
ترتیب آمینواسیدهادریک پپتیدویایک پروتئین توسط ترتیب بازهادر دزوکسی ریبو نوکلئیک اسیدDNAدرژن تعیین می شود.
یک سلول می تواندازهزارها ملکول پروتئین مختلف تشکیل شود.
بدن بیش از 50000نوع پروتئین مختلف دارد.
ساختاراصلی اسیدهای آمینه
گروه آمینی-NH2
گروه کربوکسیل -COOH
زنجیره جانبی آلی R
کربن
زنجیره جانبی هراسید آمینه نوع آن رامشخص می کند
گروه آمینی
گروه کربوکسیل
زنجیره جانبی
انواع اسید آمینه
تمام اسیدهای آمینه به استثنای ساده ترین آنها)گلیسین(دربدن انسان دارای فعالیت نوری هستند یعنی نورهای قطبی شده رادرجهت خاصی می چرخانند.
تمام اسیدهای آمینه دربدن انسان دارای آرایش فضایی ازنوع L هستند.
ضروری :دربدن ساخته نمی شوند وبایدازطریق موادغذایی وارد بدن شوند.
غیر ضروری :دربدن ساخته می شوند.
اسیدهای آمینه ضروری ونامهای اختصاری آنها
اسیدهای آمینه غیرضروری ونامهای اختصاری آنها
انواع اسیدهای آمینه ازنظرترکیب باآب
اسیدهای آمینه غیر قطبی که باآب پیوند هیدروژنی برقرار نمی کنند .مانند :لوسین
اسیدهای آمینه قطبی که باآب پیوند هیدروژنی برقرار
می کنند.مانند:گلیسین
دراسیدهای آمینه قطبی اسیدی عامل کربوکسیل
بیشتراست مانند:اسیدگلوماتیک
دراسیدهای آمینه بازی عامل آمین بیشتر است
مانند:لیزین
اسیدهای آمینه غیرقطبی
The Charged Amino Acids
اسیدهای آمینه قطبی
واکنش انتقال گروه آمین آلانین وگلوتامین اسیدهای آمینه کلیدی درانتقال گروه آمین بین بافتها می باشند.
انتقال گروه آمین
کاتابولیسم
آمین زدایی اکسایشی
NH3 آزادشده را به چرخه اوره انتقال می دهد
اسکلت کربنی می تواند:
بااکسیژن ترکیب شود (TCA cycle)
برای سنتز گلوکوزاستفاده شود(gluconeogenesis)
برای سنتز چربی استفاده شود
آمین زدایی اکسایشی
Amino Acid Pool
شکل-1.منابع وسرنوشت اسیدهای آمینه
تعادل پروتئین
مثبت :سنتزپروتئین <تجزیه پروتئین )یعنی :رشد،ساخت بدن(
منفی :سنتزپروتئین>تجزیه پروتئین)یعنی: گرسنگی,آسیب, بیماری ضعف مزاج(
Amino Acid Pool
انسولین سنتز پروتئین راافزایش وتجزیه پروتئین راکاهش می دهد.
گلوکوکورتیکوئیدهاباانسولین اثرمخالف دارند.
نسبت انسولین به گلوکوکورتیکوئیدها مهم است.
لیزوزوم وسیتوپلاسم محلهای اصلی تجزیه پروتئین هستند.
متابولیسم پروتئین
Cofactor = pyridoxal phosphate
شرح یک واکنش ترانس آمیناسیون) آمینوترانسفراز(کلی -آلفا آمینواسید متفاوت باگلوتامات تغییرمی کند.برای مثا ل شامل آلانین،آسپارتات،یا آمینواسیدهای شاخه دارleu) ، ile،val (
می شوند.
متابولیسم آمونیاک –برداشت مواددفعی نیتروژن
Glutamate dehydrogenase
Glutamine synthetase
دربافتها)بجزکبد(واکنشهای جفت شده گلوتاماتدهیدروژناز وگلوتامین سنتتاز دوملکول آمونیاک ازبافتهارا به عنوان راهی
جهت خلاص شدن بافتها ازنیتروژن پس مانده انتقال می دهند.
درکبد،نیتروژن پس مانده آمینواسیدها به چرخه اوره ختم می شودآمینواسیدها ازتجزیه پروتئین دربافتهای مختلف بدن مشتق می شوند.
دفع نیتروژن ازطریق ادرار
Urine
کلیه
کبد
Urea
Urea
CO2
Amino acids
keto acids
NH3
Blood
گلوکونئوژنزوکتوژنز
بسته به سرنوشت نهایی،اسیدهای آمینه رامی توان به دودسته گلوکوژنیک وکتوژنیک دسته بندی کرد.
تمام اسید های آمینه ، به جزلیزین ولوسین، می توانندبه استیل کوآنزیم A تبدیل شوند.
استیل کوآنزیم A می تواند درمسیرگلوکونئوژنزبرای تولید گلوکزمورد استفاده قرارگیرد.
گلوکونئوژنزاغلب درکبدوبه اندازه محدودی درکلیه انجام می گیرد.
درگرسنگی تولید گلوکزدراین مسیرازلحاظ کمی بسیارمهم است، دراین حالت تجزیه پروتئین هامنبع مهم انرژی دردسترس به حساب می آیند.
گلوکونئوژنزوکتوژنز
بیشترنیتروژنی که درزمان گرسنگی ازماهیچه خارج می شودبصورت آلانین وگلوتامین است.
اسیدهای آمینه ی قابل تجزیه توسط ماهیچه اسکلتی)بویژه (BCAA برای سنتز
ATPبه کارمی روندونیزآمونیاک تولیدشده درماهیچه، توسط این دواسیدآمینه )آلانین وگلوتامین (ازماهیچه خارج می شود.
پیرواتی که درمسیرگلیکولیزازگلوکزویاگلیکوژن درماهیچه تولیدمی شود ازطریق انتقال گروه آمین به اسیدآمینه ی آلانین تبدیل می گردد.
Liver blood muscle urea glucose glucose glycolysis gluconeogenesis pyruvate NH3 deamination transamination amino acid alanine alanine oxoacid
چرخه گلوکوز-آلانین که ازلحاظ نظری می تواندپروتئینهای دردسترس ماهیچه رادرمسیرگلوکونئوژنز کبدی مورداستفاده قراردهد،ولی ممکن است ازلحاظ انتقال نیتروژن درمواقع شکستن پروتئینها واکسایش اسیدهای آمینه ماهیچه ،مهمترباشد.
چرخه اوره تشکیل اوره راکنترل می کند.
درهردورا ز چرخه اوره دو اتم نیتروژن برداشته شده ویک ملکول ATPخالص مصرف می شود.
دفع اوره درمرد بزرگسال،روزانه بین 40-30گرم است.
) بامصرف غذاهای سرشارازپروتئین این مقداردوتاسه برابرمی شود(
واکنشهای چرخه اوره درسلولهای کبدی انحام می گیرد.
اغلب نیتروژنی که ازبافتهای دیگرمانند ماهیچه برای تبدیل به اوره به کبدانتقال می یابدبه صورت آمونیاک نبوده ،بلکه به فرم گروه آمینی درساختاراسیدهای آمینه است.
اسیدهای آمینه اصلی که هدایت گروه آمینی ازماهیچه به کبدرابه عهده دارند،آلانین وگلوتامین هستند.
درورزشهای سنگین وطولانی،غلظت آمونیاک درخون به علت افزایش آزادشدن آمونیاک ماهیچه،افزایش می یابد.
عوامل شناخته شده درسنتزوتجزیه پروتئین
متابولیسم پروتئین درورزش
ورزشهای مقاومتی افزایش وزن ماهیچه افزایش آکتین ومیوزین
ورزشهای استقامتی بدون تغییردروزن ماهیچه افزایش درپروتئینهای میتوکندریایی که درمتابولیسم اکسایشی نقش دارند
ماهیچه اسکلتی پستانداران فقط قادرند6 اسیدآمینه رااکسیده کنند:
آلانین،آسپارتات،گلوتامات، لوسین،ایزولوسین ووالین)سه اسیدآمینه آخری به اسیدهای آمینه زنجیری شاخه دار(BCAA)معروف اند(.
اکسایش (BCAA)ازنظرتولیدانرژی درماهیچه ی درحال ورزش مهم است .اسیدهای آمینی ازاین اسیدهای آمینه جداشده وبرای تبدیل به اوره به کبدانتقال می یابند.
متابولیسم پروتئین درورزش
درماهیچه درحال استراحت، اکسایش اسیدهای آمینه حدودATP10% مورد مصرف ماهیچه راتامین می کند.
درطی ورزش به علت اکسایش دیگر سوختهای سلولی،سهم اسیدهای آمینه ازاین مقدارکمتر می شود.
اگرذخایردیگر سوختهای سلولی محدودباشد،مانندزمانی که گلیکوژن تحلیل یافته است،سهم اکسایش اسیدهای آمینه برای تولیدانرژی افزایش می یابد.
دراین شرایط اکسایش لوسین حدود5برابرافزایش می یابد.
درورزشهای طولانی باشدت متوسط،سهم متابولیسم پروتئین درتولیدانرژی بیشتراز60%کل انرژی مورد نیاز نیست.
درجیره غذایی طبیعی کشورهای غربی12تا15%انرژی بدن ازطریق مصرف مواد پروتئینی تامین می شود.
تنظیم کننده های متابولیسمی
انسولین وگلوکاگون درهماهنگی متابولیسم کربوهیدراتها،چربیها واسیدهای آمینه نقش مهمی دارند.
تعادل بین این دوهورمون ترتیب جذب موادمغذی راپس ازتغذیه کنترل می کنند.
انسولین نقش آنابولیسمی داردکه موجب تسریع ذخیره ی گلیکوژن،کاهش تحرک چربیهاوتحریک سنتزپروتئینها می شود.
اعمال گلوکاگون برخلاف انسولین است).کاتابولیسم(
رهایش این هورمونها درپاسخ به پیامهای متابولیسمی است ازجمله غلظت گلوکز خون
درپاسخ به عمل تغذیه تعدادی پپتیدهای کوچک ازدستگاه گوارش رها می شودوروی
سلولهای دلتای لوزالمعده اثرگذاشته وباتحریک آنهاموجب ترشح هورمون سوماتوستاتین که بازدارنده ی ترشح انسولین است، می شود.
اسیدها ی آمینه ی انتقال دهنده پیامهای عصبی
گلیسین ،گلوتامات ،تورین وآسپارتات
ترکیبات وابسته به اسیدهای آمینه برای این منظور:
دوپامین، سروتونین،هیستامین، گاما آمینو بوتیریک اسید
عوامل محرکی که از اسیدهای آمینه مشتق می شوند:
آدرنالین ، نورآدرنالین ، استیل کولین
نقش کاتکل آمینهای آدرنالین ونورآدرنالین
آنها دربدن ازاسیدآمینه ی تیروزین ساخته می شوند.
نورآدرنالین دراصل به عنوان ناقل عصبی عمل می کند.
کاتکل آمینهاگلیکوژنولیزرادرکبدوماهیچه تحریک می کنند.
سرعت هیدرولیزتری گلیسریدهارادربافت چربی افزایش می دهند.
باعث بالارفتن اسیدهای چرب آزاد درخون می شوند.
باعث کاهش ترشح انسولین می شوند.
نقش سروتونین
بیدارشدن
کنترل مصرف غذا)حداقل درموردکربوهیدراتها(
درمرکز خستگیCNS
ورود تریپتوفان به سلولهای مغزتعیین کننده ی سرعت سنتز -5هیدروکسی تریپتامین)سرتونین(است.واین توسط انتقال دهنده ای که درناقل اسیدهای آمینه ی دیگری ازجمله BCAA است کنترل می شود.
نسبت تریپتوفان به BCAA درپلاسما مهم است.واتصا ل تریپتوفان به آلبومین نیزفاکتورمهمی است.
فقط حدود10%تریپتوفان موجوددرپلاسمابه صورت آزاداست.
فقط تریپتوفان آزادمی تواند وارد سلولهای مغزی شود،بقیه ی تریپتوفان به آلبومین پلاسما متصل است.
مصرف کربوهیدراتها کاهش تریپتوفان
مصرف چربی ها افزایش تریپتوفان
اسیدهای آمینه ی انتقال دهنده ی پیامهای عصبی
گاماآمینو بوتیریک اسید(GABA)
GABA ازگلوتامات ساخته می شود.
به عنوان ناقل عصبی بازدارنده عمل می کند.
گلیسین وتورین
هردواثربازدارندگی دارند.
آسپارتات وگلوتامات
هردو اثرمحرک دارند.
نکاتی درزمینه ورزش وپروتئین
بهترین منبع تولیدانرژی برای ورزشکاران لوسین است.
براساس شاخص توده بدن اکسیداتیولوسین بیشتراست.
جذب پروتئین درمردان اززنان بیشتراست.
پس ازورزشهای مقاومتی ساخت پروتئین هاافزایش می یابد.
درورزشکاران سنتز پروتئین ها بیشتر است.
اوره بایددرآب حل شود، برای همین بایدهنگام ورزش آب مصرف کرد.
نکاتی درزمینه ورزش وپروتئین
درورزشکارانی که دچارکم آبی شده اندکاتابولیسم پروتئین ها مختل می شود.
درهنگام گرسنگی تجزیه پروتئین هابرای دستگاه ایمنی
ودستگاه گوارش مصرف می شوند.
ورزش باعث افزایش ترشح هورمون رشدGHمی شود.
تزریق GHوانسولین روی هایپرتروفی اثرنداردوفقط بافت کلاژن افزایش می یابد.
Protein Metabolism
منابع:
جزوه بیوشیمی
استادمحترم :خانم دکتر بیژه
.2 بیوشیمی ورزش وتمرین های ورزشی
نوشته:موان/گلیسون/گرین هاف
.3 مبانی بیوشیمی برای علوم ورزشی
نوشته:دکترمایکل ای هوستون
مقاله های اینترنتی
4.METABOLISM: PROTEIN TURNOVER & AMMONIA PROCESSING
BIOC 801 – Dr. Tischler Lecture 17 – February 1, 2005
5. Proteins: An In Depth Discussion
Presented by:
Professor Steven Dion – Salem State College
Sport, Fitness & Leisure Studies Dept.