ژلاتین ماهی: جنبه هایی که تحت آن می توان ژلاتین ماهی را به عنوان جایگزین برای ژلاتین پستانداران به شمار آورد
چکیده
غذا و صنعت داروسازی در سراسر دنیا شاهد تقاضای روزافزونی برای کلاژن و ژلاتین می باشد. ژلاتین های پستانداران (وابسته به خوک و گاو) که به عنوان محبوب ترین و گسترده ترین نوع ژلاتین مورد استفاده قرار می گیرد، مبحثی است که مورد اجبار و شک و تردید اساسی در مصرف کنندگان قرار گرفته است و این شک و تردیدها به علت مربوط بودن به سلامت و مباحث فرهنگی اجتماعی است، می باشد. ژلاتین ماهی (مخصوصاً ماهی های آب گرم) خصوصیات مشابهی را با ژلاتین خوکی (Porcine) دارند و ممکن است به عنوان جایگزینی برای ژلاتین پستانداران در جهت استفاده از آنها در محصولات غذایی بکار روند. تولید و استفاده از ژلاتین ماهی نه تنها نیاز مصرف کننده را ارضا می کند، بلکه به عنوان ابزاری در جهت استفاده از برخی از فرآورده های فرعی صنعت ماهیگیری بکار می رود. این مرور بر روی خصوصیات منحصر بفرد، مزایا، اجبارات و چالش هایی که در تولید و استفاده از ژلاتین ماهی موجود می باشد و در جهت فراهم آوردن یک دید جامع و یک بینش عمیق تر بر روی عناصر غذایی مهم عمل می کند، همانطور که دورنهایی است برای بهره برداری بازرگانی در آینده و راهنمایی است برای مطالعات آینده.
مقدمه
ژلاتین، یکی از محبوب ترین پلی مرهای زیستی است که به طور گسترده ای در غذا، داروسازی، لوازم آرایشی و کاربردهای عکسبرداری استفاده می شود و همه آنها به خاطر خصوصیات تکنولوژیکی و وظیفه ای آن است. در صنعت غذاسازی، ژلاتین در ساخت مرباجات و شیرینی جات (اساساً برای فرهم آوردن آدامس ها، نساجی و پایاسازی کف) تولیداتی با چربی پایین (برای تولید خامه، کاهش چربی)، لبنیات (برای تثبیت و پایاسازی و بافندگی) چیزهای پخته شده (برای امولسیون سازی، تهیه ژله و پایاسازی و تثبیت) و محصولات گوشتی (برای فراهم آوردن پیوند آب) بکار می رود. در زمینه های پزشکی و داروسازی، ژلاتین به عنوان جایگاهی برای ایمپلانت ، در داروهای قابل تزریق برای ارائه میکروسفرها و در تزریقات درون وریدی استفاده می شود.
همچنین گزارش هایی وجود دارد که در آن واکسن های ویروسی رقیق و زنده در جهت ایمنی در برابر کرم کدو، اوریون، سرخجه، استفالوپاتی ژاپنی، هاری، دیفتری و کزاز است که شامل ژلاتینی است که به عنوان تثبیت کننده بکار می رود. در صنعت داروسازی، ژلاتین به طور گسترده ای برای ساخت کپسول های سخت و نرم، بسط دهنده های پلاسما و در معالجه زخم ها استفاده می شود. ژلاتین حاوی کالری کمی است و به طور معمول برای استفاده در مواد خوراکی توصیه شده است. از آن جهت که باعث افزایش میزان پروتئین می شود و مخصوصاً در غذاهای مربوط به بدن سازی نیز مفید جلوه کرده است. علاوه بر این، ژلاتین برای کاهش میزان کربوهیدرات موجود در غذا بکار می رود که برای بیماران دیابتی فرمول سازی شده اند.
درخواست جهانی برای ژلاتیم در تمام این سال ها رو به افزایش بوده است. گزارشات اخیر نشان داده است که تولید جهانی سالیانه ژلاتین در حدود 326000 تن می باشد که همراه با ژلاتین مشتق شده از پوست خوک که به عنوان بالاترین میزان تولید خارجی 46 درصدی به حساب می آید و توسط پوست خام گاوی (4/29%)، استخوان ها (1/23%) و منابع دیگر (5/1%) به دنبال آن می آید. با وجودی که ژلاتین دامنه وسیعی از موارد استعمال مفید دارد، بدبینی و روابط قوی هنوز هم با توجه به موارد استفاده آن به مصرف کنندگان فشار زیادی وارد می آورد.
این مسائل به تمایلات مذهبی (که هم یهودیان و هم مسلمانان استفاده از هرگونه محصول مربوط به خوک را ممنوع دانسته، در صورتی که هندیان استفاده از گوشت گاو را ممنوع می دانند) و همچنین هواخواهی و تبعیت از گیاهخواری در سراسر دنیا مربوط می شود. علاوه بر این دلواپسی و نگرانی محققان در این باره است که آیا بافت های حیوانی که از ژلاتین و کلاژن مشتق شده است، ظرفیت انتقال حاملان ژن های بیماری زا مثل پروتئین پریون را دارند یا خیر؟
به هرحال، مطالعاتی که توسط چندین نویسنده هدایت شد، نشانگر این مطلب است که فرآیندتولید ژلاتین مانع موثری در برابر پریون های BSE می باشد. برای نمونه در مارس سال 2003، کمیته علمی گوساله پروری اروپا ثابت کرد که خطر مربوط به ژلاتین استخوانی گاوی (بوین) نزدیک به صفر است. با وجودی که ژلاتین خوکی (پورسین) برای ترازهای بالای تولید بکار می روند، اما مقادیر چشمگیری از ژلاتین که در صنعت داروسازی و مواد خوراکی بکار می رود از گاوهای مشتق شده اند.
بخش BSE درست مثل وابستگی های مذهبی به تحقیقات فشرده ای مخصوصاً در اروپا وادار شده است تا بتواند جایگزین هایی را برای ژلاتین مشتق شده از پستانداران شناسایی کرده و به توسعه آن بپردازد. علاوه بر این، رقابت های زیادی در میان سازندگان وجود دارد که در جهت تهیه پوست خوک و سایر منابع پستانداران است و تقاضاهای روزافزون و قیمت های رو به افزایشی را موجب شده است. به هرحال، جایگزین های زیادی موجود است، ولی غیرممکن است که ما بتوانیم ژلاتین را به طور کلی حذف کنیم. محققان از انجمن ها و صنعت های مختلف توانسته اند جایگزینی برای ژلاتین پیدا کنند.
در بین دهه اخیر علاقه زیادی در بازارهای ژلاتین مشتق شده از ماهی و ماکیان موجود بوده است. پوست ماکیان و استخوان ها در آینده نزدیک برای تهیه ژلاتین مورد استفاده قرار خواهد گرفت، اما محصولات تجاری به طور رایجی توسط محصولات قانونی محدود شده است. پوستی که از ماکیان بدست می آید، به عنوان ماده خام برای سایر کاربردهای غذایی و خوراکی بکار می رود. در این رابطه، ژلاتین ماهی به عنوان بهترین جایگزین ژلاتین هادی پستانداران شناخته شده است، مخصوصاً دارای کیفیتی است که همان نقطه ذوب پایین آن می باشد.
با این وجود، تولید ژلاتین ماهی هنوز در مراحل اولیه آن می باشد و فقط به حدود یک درصد تولید ژلاتین جهانی سالیانه کمک می کند. گرفتن ماهی اساساً برای مصرف انسان و یا سایر استفاده های کم مثل تولید مواد خوراکی و خوراک دام کاربرد دارد. ماهی به عنوان غذای انسان استفاده می شود و به عنوان 78% کل ماهیگیری در کشورهای توسعه یافته و در حال توسعه است. صرف نظر از 21 درصدی که برای استفاده های غیرخوراکی می باشد.
فرآیندسازی به سمت تولید حجم زیادی از ضایعات ماهی (مثل پوست، استخوان و بال ماهی) هدایت می شود که به طور کلی دور ریخته می شوند. نتیجتاً تحقیقاتی در زمینه افزایش استفاده از ضایعات کلاژن دار ماهی ها در جهت تولید ژلاتین صورت گرفته است. با وجودی که ژلاتین ماهی از سال 1950 مورد مطالعه و بررسی قرار گرفته استئ، اغلب مطالعات بر روی ژلاتین به ژلاتین پستانداران ارجاع داده می شود و فقط در این چند سال اخیر است که مطالعات فشرده ای روی ژلاتین ماهی انجام شده است و در مطبوعات به چاپ رسیده است.
تلاش های محققان ممکن است مستقیماً به وقفه وجوددر BSE در اروپا ربط داده شود. این ضروری بود که برای فرآهم آوردن یک بینش درونی در جهت کشف ژلاتین ماهی به عنوان جایگزینی برای ژلاتین پستانداران هدف گذاری شده بود. البته ناکید بیشتری روی روش های استخراج و ویژگی های فیزیکی، شیمیایی، وظیفه ای و حسی داشت.
کلاژن و ژلاتین
نه مثل پروتئین هایی که به طور طبیعی وجود دارند، ژلاتین از پروتئین فیبردار کلاژن مشتق شده است که جزء اصلی پوست حیوانات، استخوان و بافت های تماسی است. ژلاتین از طریق هیدرولیز جزئی کلاژن به وی تولید می شود. در طول ساخت ژلاتین، مواد خام حیوانی با اسید رقیق و آلکالی مورد واکنس قرار می گیرند که نتیجه آن شکستن پیوندهاست. ساختار شکسته می شود و به کلاژن قابل حل در آب گرم تبدیل شده و ژلاتین شکل می گیرد. برخی از انواع 27 کلاژن شناسایی شده اند و طبقه بندی ساده آن را در جدول 1 نشان داده ایم.
جدول 1
مولکول های کلاژن از 3 زنجیره α تشکیل شده اند و این سه زنجیره به هم بافته شده است که کلاژن 3 پاریچه را بوجود می آورند و شکل یک ساختار سه بعدی را به خود گرفه و یک ایده آل هندسی برای پیوندهای بین زنجیره هیدروژنی فراهم می آورد. هر زنجیره موجود در مارپیچ به صورت ساعت گرد در حال گردش است. این مارپیچ 3تایی تقریباً nm300 طول دارد و شامل وزن مولکولی حدود 105kDa می باشد. مارپیچ های 3 تایی توسط پیوندهای هیدروژن های بین زنجیره محکم می شوند مصنوع سازی کلاژن باعث تفکیک میله ها و تفکیک کلی یا جزئی زنجیره ها می شود که به علت نابودی پیوندههای هیدروژنی، فقدان استحکام مارپیچ 3تایی و مصنوع سازی کلاژن و پلی مرهایی است که به شکل کلوئید موجود می باشند.
ژلاتین های صنعتی مخلوطی از ترکیبات مختلف است: زنجیره های α- (زنجیره تک پلی مری)، زنجیره β- (زنجیره α- با پیوند کووالانسی دوگانه) و زنجیره های γ- (زنجیره α- با پیوند کووالانسی 3 گانه). تشکیل کلاژن شامل 20 آمینواسید می باشد. با وجودی که برخی از تفاوت های موجود در ترکیب آمینواسیدها در سراسر کلاژن هایی که از منابع مختلف مشتق شده اند بارز است، باز هم خصوصیات معینی وجود دارد که مرسوم بوده و به خصوصیات کلاژن ها مربوط می شود فقط پروتئین پستانداران است که شامل مقادیر زیادی هیدروکسی پرولین و هیدروکسی لیزین بوده و محتوای مجموع آمینواسیدی آن (پرولین و هیدروکسی پرولین) بالا می باشد. ترکیب آمینواسید ژلاتین بسیار نزدیک به آمینواسیدهای کلاژن مبداء می باشد و توسط تکرار رشته سه تایی Gly-x-y بوجود می آیند که در اینجا x همان پرولین و y هیدروکسی پرولین می باشد. جدول 2 نشان دهنده نوعی ترکیب آمینواسیدی از ژلاتین خوکی (پورسین) می باشد.
ژلاتین ماهی
ژلاتین حاصل از منابع دریایی (پوست، استخوان ها، باله ماهی های آب های سرد و گرم) می تواند جایگزین خوبی برای ژلاتین گاوی (بوین) باشد. یکی از مزایای اصلی منابع ژلاتین دریایی، این است که آنها ربطی به خطر ابتلا به انسفالوپاتی بونی اسفنجی ندارند. ژلاتین ماهی برای مسلمانان قابل قبول بوده و می تواند با محدودیت های کمی در بین یهودیان و هندویان استفاده شود. علاوه بر این، پوست ماهی که یکی از اصلی ترین محصولات فرعی صنعت تولید ماهی می باشد، در حالی که مسبب آلودگی و ضایعات است، می تواند به عنوان باارزش ترین منبع ژلاتین مورد بهره برداری قرار گیرد. پوست ماهی شامل مقادیر قابل توجهی کلاژن است:
Nagai و Suzuki در سال2000 گزارش کردن که اتلاف محتویات کلاژن موجود در پوست ماهی در گربه ماهی ژاپنی، ماهی آزاد با کالیفرنیا، کوسه ماهی سربزرگ، به ترتیب 4/51%، 8/49% و حدود 1/50% است. تولید ژلاتین ماهی واقعاً جدید به نظر نمی رسد. از زمانی که در سال 1960 توسط استخراج اسید، تولید شد با وجودی که اغلب آنها برای مصارف صنعتی مورد استفاده قرار می گیرند. چندی بعد، چندین گروه تحقیقی جنبه های مختلف ژلاتین ماهی را مورد تحقیق و بررسی قرار دادند. ژلاتین از پوست ها و استخوان های ماهی های گوناگون موجود در آب سرد (مثل ماهی آزاد) و ماهی های آب گرم مثل (ماهی تن، گربه ماهی، تیلاپیا، کوسه و میگو) بدست می آید. جدول 3 گزارشات گوناگونی را فهرست بندی می کند که درباره استخراج و توصیف ویژگی های اختصاصی ژلاتین ماهی به بحث می پردازد.
تبدیل کلاژن به ژلاتین محلول می تواند توسط حرارت دادن کلاژن در اسید یا آلکالی بدست آید. محلول سازی گرمایی کلاژن (در حضور اسید یا آلکالی) در صورت شکافتن تعدادی از پیوندهای کووالانسی بین مولکولی است که در کلاژن موجود می باشد. علاوه بر این، برخی از پیوندهای آمیدی موجود در زنجیره های مقدماتی مولکول های کلاژن است که دست هیدرولیز شده اند. فرآیند استخراج می تواند طول زنجیره پلی پپتید و ویژگی های وظیفه ای ژلاتین را تحت تاثیر قرار دهد. این عوامل به پارامترهایی مثل (دما، زمان pH)، پیش درمان و خصوصیات و روش های نگهداری مواد خام آغازین بستگی دارد. تمام فرآیندهای ساخت ژلاتین شامل 3 مرحله اساسی می باشند: فرآوری مواد خام، استخراج ژلاتین، خالص سازی و خشک کردن.
علاوه بر این، ژلاتین ساخته شده اغلب ترکیب می شود تا اینکه ژلاتینی را با کیفیت تجاری بالا و ویژگی های خاص برای کاربردهای خاص تولید کند. وابسته به روش هایی که کلاژن در آن فرآوری می شود، دو نوع مختلف از ژلاتین تولید می شود (هر کدام با خصوصیات متفاوت) نوع A ژلاتین (در نقطه ایزوالکتریک pH 6-9) از کلاژنی که تحت عمل اسید بوده، بوجود می آید و نوع B ژلاتین (در نقطه ایزوالکتریک pH 5) از کلاژنی که تحت آلکالی بوده تولید می ود. معالجات اسیدی اغلب برای کلاژن هایی که پیوند کووالانسی کمتری دارند، مناسب است، مانند پوست های ماهی و خوک، در حالی که معالجات آلکالی اغلب برای کلاژن هایی که پیچیده ترند، در لایه پوستی گاوی دیده می شوند، مناسب تر خواهد بود. ژلاتین ماهی با استفاده از تعدادی از روش های گوناگون می تواند استخراج شود که در جدول 4 به طور خلاصه به آن اشاره کرده ایم.
روش های مستقیمی که برای آماده سازی ژلاتین کاربرد دارد، شامل فرآورده های شیمیایی مواد خام و شرایط دمایی ملایم در طی فرآیند استخراج است. Gomez و Montero در سال 2001 روشی را برای استخراج ژلاتین همراه با ظرفیت ژله ای بودن بالای آن از پوست ماهی ها گزارش کردند که این روش ها اساساً به فرآورده های حاصل از اسیدهای ملایم برای متورم کردن کلاژن بستگی داشت و به دنبال آن استخراج در آب در دمای متوسط 45 درجه سانتیگراد می آمد. کل فرآیند به خاطر میزان اسیدی که در پیوندهای موجود در کلاژن ماهی وجود داشت، حدود 24 ساعت طول کشید و معادله ملایم اسیدی برای تولید تورم متناسب و از هم گسیختن پیوندهای غیرکووالانسی بین مولکولی و فرامولکولی کافی به نظر می رسید.
درمان های گرمایی در بالای 40 درجه سانتیگراد پیوندهای هیدروژنی را از بین برده و تعدادی از پیوندهای کووالانسی را نیز می شکند که مارپیچ های سه گانه را از طریق انتقال مارییچ به مارپیچ سست کرده و باعث تبدیل آنها به ژلاتین محلول می شود. پلی مرهایی که دارای وزن مولکولی بالایی هستند، از طریق دوام پیوندهای ممکن ژلاتینی را بوجود می آوردند که به ماهیت و درجه محلول سازی بستگی دارد.
Sadowka and Kolozeik در سال 2004 نشان دادند که امکان این مطلب وجود دارد که بتوان عملیات های شیمیایی را حذف کرد و زمان استخراج را از پوست ماهی های آب سرد از 12 ساعت به 30 دقیقه کاهش داد، اما مواد خام خرد شده باید به جای پوست استفاده شود. به خاطر ویژگی های ساختاری کلاژن، پوست ماهی ها نمی تواند به راحتی در چرخ گوش خرد شود. با این وجود، آنها می توانند به راحتی بعد از عملیات با اسید استیک رقیق در دمای زیر 15 درجه سانتیگراد برای مدت 2 ساعت ترکیب شوند. پیش از استخراج، روش هایی در جهت محافظت از مواد خام کشف شدند که چندین خصوصیت فیزیکی ژلاتین ماهی را تحت تاثیر قرار دادند.
چندی از محققان در سال 2003 این طور گزارش کردند که ژلاتین حاصل از پوست در دمای 12- درجه سانتیگراد یخ می زند و مقادیر قدرت ژل پایین تر از ژلاتینی است که از پوست ماهی های تازه و پوست های یخ زده در دمای 20- درجه بدست می آید. آنها به خصوصیات ژلاتینی که (با استفاده از 50mmol/L اسید استیک) از پوست گربه ماهی استخراج شده بود، نگاهی انداختند. آنها اعلام کردند که در مقایسه با ژلاتین حاصل از پوست تازه و پوست یخ زده، ژلاتین بدست آمده از پوست خشک شده ی گربه ماهی، استحکام ژلی بالاتری از خود نشان داده و آنها این خصوصیت را به محتوای زیاد زنجیره – α موجود در ژلاتین حاصل از پوست های خشک شده ربط دادند.
آنها همچنین مشاهده کردند که نقاط ذوب و ژله ای شدن از محلول ژلاتینی پوست خشک شده گربه ماهی شبیه به نقاط موجود در محلول ژلاتینی پوست تازه بوده، اما کاملاً با نقاط موجود در ژلاتین پوست یخ زده متفاوت می باشد. به طور میانگین، محلول استخراجی ژلاتین ماهی پایین تر از ژلاتین پستانداران است که تقریباً 6 تا 19 درصد قرار می گیرد. استخراج پایین تر محصول ژلاتین ماهی می تواند به علت کمبود کلاژن استخراج شده از طریق تراوش در طی مرحله های شست و شو بوده و یا می تواند به علت هیدرولیز ناقص کلاژن باشد.
علاوه بر این، گزارش شده است که ترشحات درونی پروتئاز به پوست شامل تجزیه مولکول های ژلاتین (مخصوصاً زنجیره های β, α) در طی فرآیند استخراج در دماهای بالا بوده که به استحکام پایین آن مربوط می شود. با اضافه کردن پروتئاز بازدارنده به همراه فرآیند کمکی پپسین می توان ابزار کارآیی را بوجود آورد تا در فراهم آوردن محصولات بیشتر از طریق هیدرولیز پپتیدها موثر مواقع شود. برای استخراج ژلاتین از ماهی (رباینده چشم درشت) فرآیند کمکی پپسین در ترکیب با پروتئاز بازدارنده (پپ استالین) می تواند باعث افزایش محصول از 2/22% به 3/40% باشد (محصول بر اساس محتوای هیدروکسی پرولین ژلاتین در مقایسه با هیدروکسی پرولین پوست در قبل از استخراج، مورد محاسبه قرار گرفته است.
رحمان السیدی این طور شرح داد که تولید بیشتر ژلاتین (18%) از پوست ماهی تن با باله هایی زرد است. محصول و کیفیت ژلاتین نه تنها توسط گونه ها و بافت های مختلفی که استخراج شده اند قرار می گیرد، بلکه تحت تاثیر خود فرآیند استخراج نیز خواهد بود. بعدها Zho و Regeustein به مطالعه و بررسی شرایط استخراج برای ژلاتین پوست ماهی پولاک پرداختند. محصولات مشاهده شده برای ژلاتین پوست ماهی پولاک در مطالعات آنها بین 3 تا 19درصد متغیر بود و بسیار نسبت به دمای پیش معالجه و غلظت H+ حساس بود عملیات قبلی در دمای اتاق به سمت کمبود زیاد ژلاتین هدایت می شد. با وجودی که می توانست میزان چسبندگی آن را افزایش دهد. آنها پیشنهاد کردند که از دمای پایین عملیات باید در طی استخراج ژلاتین از پوست ماهی پولاک استفاده شود و این نتیجه برای سایر ماهی های آب سرد هم صدق می کرد.
در مقایسه، محققان دیگری در سال 1997 با استفاده از استخراج مدام از تمام پوست های ماهی کاد، به تولید ژلاتین بین 11 تا 14% رسیدند که به غلظت هیدروکسیدیسیدم، اسید سولفوریک، محلول های اسید سیتریک بستگی داشت که در عملیات مقدماتی مواد خام مورد استفاده قرار می گیرند.
Ulmo-Monetro اینطور گزارش کردند که محصول استخراج ها در میان گونه های مختلف ماهی ها متفاوت خواهد بود (ماهی سول 83%، گلریم 477%، ماهی کاد 2/7%). آنها همچنین بیان داشتند که پوست بازویی نیازمند دماهای استخراج بالاتری (80 درجه) هستند، اما حتی تحت این شرایط، تولید فقط 6/2% بوده، یعنی پایین تر از محصولاتی است که در روش های ملایم تری از پوست ماهی استخراج می شوند. در مورد گونه های دیگر، محصول استخراج شده از ژلاتین پوست مابین 5/5 تا 21درصد از وزن آغازین مواد خام قرار گرفته است.
تفاوت موجود بین این مقادیر به تفاوت های موجود در ترکیب پوست ها و مقدار اجزاء قابل حل در پوست بستگی دارد و این ویژگی ها هم بر اساس نوع ماهی ها و سس ماهی ها نیز فرق خواهد کرد. به علاوه تفاوت در روش های استخراج می تواند تاثیری روی تولیدات هم داشته باشد. دامنه ی وسیعی از محصولات ژلاتینی می توان به محتوای کلاژن موجود در مواد خام بستگی داشته باشد.
به هر حال، این اطلاعات در داده های منتشر شده موجود نمی باشد. انتشار محصولات ژلاتینی به عنوان وزن ژلاتین خشک در مقایسه با وزن ژلاتین مرطوب، رایج بوده، ولی معتبر نیستند. محتوای آب ممکن است به خاطر عملیات های مختلفی که در پوست انجام می شود، فرق داشته باشند. این عملیات ها شامل: فریز کردن، نمک سود کردن، بریدن، تخلیه و غیره باشد. بنابراین محصولات ژلاتین می تواند به عتوان مقدار ژلاتین خشک در مقایسه با مقدار مواد خشک در پوست گزارش شوند.
3.2. ویژگی های شیمیایی، فیزیکی شیمیایی، وظیفه ای از ژلاتین ماهی
در مصارف خوراکی، مهمترین خصوصیت ژلاتین، استحکام ژله ای، چسبندگی و نقاط ذوب و ژله ای شدن آن است. این ویژگی ها تحت تاثیر عوامل زیادی قرار می گیرند، مثل میانگین وزن مولکوی و انتشار وزن مولکولی، غلظت محلول ژلاتینی و زمان بالغ شدن ژل، دمای بالغ شدن ژل، pH و محتوای نمکی. بررسی های زیادی روی خصوصیات غذایی ژلاتین ماهی صورت گرفته است. چندی از محققان، به طور مستقیم ماهی و ژلاتین خوکی (پورسین) را با هم مقایسه کرده اند. علاوه بر این، ویژگی های وظیفه ای و فیزیکی و شیمیایی ژلاتین ماهی، به طور گسترده ای مورد مطالعه قرار گرفته است، مخصوصاً در رابطه با ویژگی های جریان و تغییر شکل مواد مثل امولسیون سازی و کف سازی، تشکیل فیلم و خصوصیات حسی.
3.2.1. ویژگی های ساختاری و شیمیایی
جدول 2 ترکیب آمینواسیدی از انواع مختلف ژلاتین ماهی را به طور خلاصه نشان داده است. به طور کلی، کلاژنی که در پوست ماهی وجود دارد، وجود تنوعات گسترده ای در ترکیبات آمینواسیدی را در مقایسه با کلاژن پستانداران نشان می دهد. مقدار هیدروکسی پرولین آنها و محتویات پرولین، کمتر از مقدار آن در کلاژن های پستانداران بوده و در عوض با وجود مقدار زیاد سرین و تریونین، جبران خواهد شد.
به طور کلی، کلاژن های ماهی حاوی میزان کمی آمینواسید نسبت به کلاژن های پستانداران بوده و این مطلب می تواند دلیلی برای مصنوع سازی در دمای پایین باشد. منبع و نوع کلاژن خواهد توانست ویژگی های ژلاتین ها را تحت تاثیر قرار دهد. ژلاتین های ماهی حاوی غلظت کمتری از آمینواسیدهایی مثل هیدروکسی پرولین و پرولین در مقایسه با ژلاتین های پستانداران بودن و ژلاتین های ماهی آب گرم مثل تولاپیا و ماهی تن حاوی آمینواسید بالاتری نسبت به ژلاتین های ماهی آب سرد است. میزان هیدروکسی پرولین و پرولین برای ژلاتین پستانداران حدود 30%، برای ژلاتین های ماهی آب گرم 25-22% (تیلاپیا) و برای ژلاتین های آب های سرد (کاد)، حدود 17% خواهد بود.
Avena در سال 2006 خصوصیات مشابهی را گزارش کردند که در آن ژلاتین های ماهی آب سرد حاوی میزان کمتری از هیدروکسی پرولین، پرولن، والین و رسوبات لویسین نسبت به ژلاتین های پستانداران بوده، اما حاوی میزان بیشتری از گلیسین، سرین، تریونین، اسید اسپارتیک، میتونین و رسوبات و پسمانده های هیستیدین خواهد بود. با این وجود، هم ماهی های آب سرد و هم ژلاتین های پستانداران دارای میزان مشابهی از آلانین، اسید گلوتامیک، سیستئین، ایزولوسین، تیروسین، فنیل آلانین، هوموسیستین، هیدروکسی لیزین، لیزین و رسوبات و پس مانده های آرگیمین است.
Haug در سال 2004 یک مطالعه مقایسه ای روی ویژگی های جریان و تغییر شکل مواد در ماهی و ژلاتین های پستانداران انجام داد که به تفاوت های اساسی بین ژلاتین پستانداران و ماهی ها دست یافت. این تفاوت ها به محتوای آمینواسیدها، پرولین و هیدروکسی پرولین ربط داده می شود که زمانی که ژلاتین یک شبکه ژله ای را تشکیل می دهد، به تثبیت آن می پردازد. هرچه که میزان هیدروکسی پرولین و پرولین کم باشد، به ژلاتین ماهی ضریب ژله ای بودن پایین و دماهای ذوب و ژله ای شدن پایین را می دهد.
باید به خاطر سپرده شود که ساختار مارپیچی ژل ژلاتینی که به عنوان خصوصیت ژل به شمار می رود، توسط حد و مرزهای وابسته به طرز استقرار اجزاء اتم در فضا تثبیت می شود. این حد و مرزها توسط حلقه های پیدرولیدین آمینواسیدها به علاوه پیوندهای هیدروژنی بین باقیمانده های آمیتواسیدها تحمیل می شود. جدا از ترکیب آمینواسیدها، خصوصیات وظیفه ای ژلاتین توسط انتشار وزن و ساختارهای مولکولی و ترکیب های بین واحدهای فرعی آن، تحت تاثیر قرار می گیرد. در طی فرآیند ساخت ژلاتین، تبدیل کلاژن به مولکول های ژلاتینی با جرم های مختلف به علت شکستن پیوندهای کووالانسی بین زنجیره ای و شکستن نامطلوب پیوندهای پپتیدی فرازنجیره ای می باشد. در نتیجه، ژلاتین بدست آمده دارای وزن مولکولی پایین تری نسبت به کلاژن بومی بوده و حاوی مخلوطی از خرده های باقیمالنده با وزن مولکولی در دامنه بین Kpa250-80 می باشد.
ژلاتین های پستانداران و ماهی ها حاوی بس پاشیدگی انتشار وزن مولکولی بود که به ساختار کلاژنت و فرآیند تولید مربوط می شود. علاوه بر الیگومرهای مختلف واحدهای فرعی آلفا، زنجیره های هیدرولیز شده آلفا نیز موجود می باشد که مخلوطی حاوی مولکول هایی با وزن مولکولی مختلف است، را رشد می دهد. بس پاشیدگی به صورت کسری از میانگین وزن شده وزن مولکولی (Mw) به تعداد میانگین وزن مولکولی (Mn) محاسبه می شود که همیشه مقدار بیشتر از 2 را دارا می باشد. تراکم زنجیره γ- و زنجیره β- در ژلاتین های پوست ماهی پولاک و ماهی آزاد و همچنین در ژلاتین های پوست ماهی و پستانداران تجاری دیده می شود. مقادیر زیاد زنجیره β, γ- تاثیرات منفی برخی از ویژگی های وظیفه ای ژلاتین ماهی را نشان می دهد که از این قرار است:
چسبندگی پایین نقاط تشکیل و ذوب پایین که در نتیجه زمان تشکیل طولانی تری می باشد. تحقیقاتی که روی ژلاتین های ماهی های آزاد و پولاک شده است، بیانگر این مطلب است که ژلاتین های موجود در این ماهی ها وزن مولکولی متفاوتی در مقایسه با ژلاتین پورسین (خوکی) داشته و ژلاتین های آنها زنجیره هایی با وزن مولکولی پایین دارند. علاوه بر این، ژلاتین های ماهی شامل انواع وزن مولکولی پایین تری هستند که در ژلاتین پورسین موجود نمی باشد.
3.2.2. ویژگی های جریان و تشکیل مواد
ژلاتین به عنوان یک ژل فیزیکی شناخته شده است. روابط و پیوندهای بین زنجیره ها که مواد را می سازند، ماهیتاً فیزیکی می باشد. برخی از ژل های فیزیکی، مثل آگلی نت، از نظر گرمایی برگشت پذیر نیستند. بنابراین انرژی پیوند در ژلاتین نسبتاً ضعیف بوده، در نتیجه ژلاین قادر به ساخت ژل هایی است که از نظر گرمایی برگشت پذیر باشند. جدا از ژلاتین، کاسیس (پروتئین شبیه که توده های کروی به قطر nm300-20 می سازد) آگارزو، پکتین، کاراکیناز (پلی ساکاریدی که از آلگائی استخراج می شود) هم می توانند ژل هایی را بسازند که از نظر گرمایی برگشت پذیر باشند. استحکام ژله و نقطه ذوب ژل، اساسی ترین ویژگی فیزیکی ژل های ژلاتینی است. اینها توسط وزن مولکولی و پیوندهای پیچیده ای که توسط آمینواسیدها تعبین می شود و نسبت زنجیره های آلفا و بتای موجود در ژلاتیم هدایت می شوند.
استحکام ژل به اندازه تکه هایی که حاوی وزن مولکولی تقریبی 100000gmol-1 وابسته است. یک رابطه ی قوی بین استحکام ژل و محتوای زنجیره α- در ژلاتین وجود دارد. به عبارت دیگر، نسبت بالایی از پپتیدهایی که دارای وزن مولکولی بالاتر یا پایین تر از زنجیره های α- هستند، استحکام ژل را کاهش خواهد داد. استحکام ژل از ژلاتین های تجاری با استفاده از ارزش شمش (Bloom) نشان داده می شود. ارزش یا میزان شمش وزنی در گرم است که برای گودال عمق خاصی به کار می روند تا سطح ژل استاندارد و تعدیل کننده ی گرما را به عمقی که تحت شرایط استاندارد است، تنزل دهند. استحکام ژلی از ژلاتین های تجاری در دامنه ی بین 100 تا 300 بوده، اما ژلاتین هایی که دارای میزان بلوم 250 تا 260 هستند، مطلوب تر می باشند. جدول 5 میزان بلوم برخی از ژلاتین های ماهی را نشان می دهد.
ژلاتین ماهی حاوی میزان بلوم به پاین صفر تا 270 است که در مقایسه با میزان بلوم بالا برای ژلاتین پورسین (خوکی) و گاوی (بوین) در دامنه 240-200 قرار گرفته است. با این وجود، میزان بلوم به بزرگی 426 برای پوست ماهی تن باله زرد گزارش شده است. برخی از انواع ژلاتین های ماهی آب سرد، میزان بلوم نسبتاً بالایی را نزدیک میزان بلوم ژلاتین خوک نشان داده اند. ژل هایی که دارای استحکام بالایی می باشند، تنها آن دسته از ژلاتین هایی را شناسایی می کنند که از پوست ماهی های آب گرم مثل تیلاپیا استخراج شده اند. برای مثال میزان بلوم بین 128 تا 273 برای ژلاتین تیلاپیا گزارش شده است. به عبارت دیگر، محلول های ژلاتین ماهی آب سرد می توانند در حالت مایع تحت شرایط استاندارد آزمایش بلوم در 10 درجه سانتیگراد باقی بمانند. میزان بلوم از 70 تا 110 برای کاد، پولاک آلاسکا و ماهی آزاد گزارش شده است (جدول 5).
دامنه وسیعی از میزان بلوم که در ژلاتین های مختلف دیده می شود، از تفاوت محتوای پرولین و هیدروکسی پرولین در کلاژن گونه های مختلف است و با دمای محل سکونت جانوران ارتباط دارد. Badi and Howell اثبات کردند که آمینواسیدهای آبگریز (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Met) می توانند به میزان بلوم بالای ژلاتین ماهی تیلاپیا و ژلاتین ماکارل اسبی مربوط می شود. پیشنهاد شده است که شرایط استخراج می تواند انتشار و ترکیب آمینواسیدهای آبگریز را تحت تاثیر قرار دهد که این آمینواسیدها خود می توانند ویژگی های فیزیکی ژلاتین را حتی بیشتر از محتوای آمینواسیدی تحت تاثیر قرار دهد. جدا از متغیرهای مربوط به منشاء مواد خام، شرایط استخراج هم می تواند روی نقطه ژل شدگی و استحکام ژل تاثیر بگذارد.
برای مثال استفاده از غلظت بالای اسید سولفوریک، هیدورکسی سدیم و اسید سیتریک در ژلاتین ماهی کاد، پایین ترین میزان بلوم را نشان داده است و بیانگر این مطلب است که توانایی تشکیل ژل ژلاتینی به هیدرولیز اسید و آلکالی حساس بوده و هر دوی آنها درجه پیوند موجود در کلاژن را تحت تاثیر قرار می دهند.
Arnesen و Gildberg در سال 2007 به بحث در مورد این مطلب پرداختند که اندازه گیری مقدار بلوم استاندارد ممکن است اثر غلطی روی پتانسیل استحکام ژل موجود در ژلاتین ماهی ها بگذارد. ژل های ژلاتین در طی فرآیند ذخیره استحکا پیدا می کنند. آنها متذکر شدند که استحکام بخشی نسبی در ژلاتین های ماهی بسیار بیشتر از استحکام بخشی در ژلاتین پورسین (خوکی) می باشد. استحکام ژل ژلاتینی ماهی کاد که در دمای 65 درجه سانتیگراد استخراج می شود، حدود 250 درصد افزایش می یابد. البته وقتی که حدود 6 روز بعد از اندازه گیری میزان بلوم ذخیره شود، در حالی که افزایش استحکام مربوط به ژل ژلاتینی پورسین (خوکی) فقط حدود 23 درصد خواهد بود. مهمترین ویژگی ژلاتین محلول پذیری آن در آب و توانایی آن در تشکیل ژل هایی است که از نظر گرمایی برگشت پذیر باشند. به عنوا ژلی که از نظر گرمایی قابلیت برگشت پذیری دارد، ژل های ژلاتینی زمانی که دما از نقطه معین هم بالاتر رود، شروع به ذوب شدن می کنند که به آن نقطه ذوب ژل می گویند و معمولاً پایین تر از دمای بدن انسان است.
خصوصیت ذوب شدن در دها یکی از مهمترین ویژگی های ژل های ژلاتینی است که در صنعت داروسازی و خوراکی مورد بهره برداری قرار گرفته است. ویژگی های مربوط به تغییر شکل مواد از ژل های ژلاتینی که از نظر گرماییی برگشت پذیرند، اولاً نقش گرما را نشان داده (زیر نقطه ذوب ژل)، ثانیاً غلظت ژلاتین را برای آن نوع از ژلاتین داده شده، نشان می دهد. تغییر شکل کلاژن به ژلاتین به عنوان تفکیک ساختارهای مارپیچی به مارپیچ های تصادفی تفسیر شده است. به خنک کردن، مارپیچ های تصادفی دست خوش تغییراتی از این مارپیچ ها به مارپیچ های حلزونی می شوند که در طی این تغییر آنها تلاش در جهت تغییر ساختار اولیه دارند.
شبکه 3 بعدی حاصل مسئول استحکام و درستی ژل ژلاتین می باشد. تفاوت اساسی بین خصوصیات ژلاتین های ماهی و پستانداران در این است که ژلاتین های ماهی دارای دمای پایین ذوب و ژل شدگی بوده، اما چسبندگی نسبی بالاتری دارد. نقاط ذوب و ژل شدگی برای ژلاتین های بوین (گاوی) و پورسین (خوکی) در دامنه ای از 20 تا 25 و 28 تا 30 درجه سانتیگراد به ترتیب صورت می گیرد (جدول 5). دامنه گسترده ای از دماهای ژل شدگی به منشاء مواد خام اولیه بکار رفته در فرآیند برمی گردد.
Gilsenam و Rosl-Murphy به مقایسه خصوصیات مربوط به تغییر کل مواد و نقاط ذوب ژلاتین پستانداران با ژلاتین های انواع مختلف ماهی ها پرداختند. آنها مشاهده کردند که ژلاتین های ماهی آب سرد دارای غلظت بالاتر و نقطه ذوب پایین تری نسبت به پستانداران بوده که به سبب محتوای کم آمینواسیدی آن می باشد و در عوض باعث کاهش تمایل به تشکیل مارپیچ های بین مولکولی می شود. ژلاتین های ماهی آب گرم دارای خصوصیاتی مشابه با نمونه های پستانداران می باشد.
تحقیقات مشابهی انجام گرفت که در نهایت این طور نتیجه گیری کردند که به طور کلی، دمای ذوب ژلاتین هایی که از پوست ماهی آب سرد مشتق می شود به طور چشمگیری پایین تر از آن دسته کلاژن ها و ژلاتین هایی بوده که از پوست پستانداران و ماهی هایی که در آب گرم زندگی می کنند و این نتایج به سبب محتوای آمینواسیدی پایین تر و هیدروکسی پرولین کمتر می باشد. نتیجتاً ژلاتین های ماهی آب سرد به عنوان مایع چسبناکی در دمای اتاق عمل کرده که کاربرد آن را در بسیاری از عملیات ها محدود می سازد.
در سال 2002 خصوصیات مربوط جریان و تغییر شکل مواد (استحکام ژل و چسبندگی آن) و همچنین خصوصیات ساختاری و شیمیایی (تشکیل آمینواسید، انتشار وزنی بین مولکولی و ساختار مارپیچی سه گانه) ژلاتین استخراج شده از پوست چندین نوع گونه های دریایی مورد مطالعه و بررسی قرار گرفت.
ژلاتین های بدست آمده از ماهی های پهن، بهترین قابلیت ژل شدگی و برگشت پذیری گرمایی ژل را نسبت به ماهی های آب سرد نشان می دهد. تفاوت رفتاری موجود بر اساس ترکیب آمینواسیدی آنها و نسبت زنجیر کلاژن α1/α2 و انتشار وزنی بین مولکولی می باشد. آنها نشان دادند که با وجود ترکیب آمیتواسیدی برای تعیین ویژگی های ژلی ژلاتین موردنظر مهم است. میانگین وزن مولکولی و انتشار زنجیره های α, β, γ هم به هنگام ملاحظه خصوصیات فیزیکی آماده سازی ژلاتین نیز مهم جلوه می کند. این مطلب با بیانات Liu در سال 2008 ربط پیدا می کند که متدکر شد: آن ژلاتینی که حاوی زنجیره های α- بیشتری می باشدف استحکام ژلی بالاتری از خود نشان می دهد. بنابراین تمامی مرحله های فرآیندسازی در طی استخراج ژلاتین باید از تفکیک ساختار پپتیدی در جهت فراهم آوردن ژلانینی با استحکام ژلی بالا ممانعت شود.
ویژگی های امولسیون سازی و کف سازی
ژلاتین و تا حد هم کلاژن، به عنوان عامل امولسیون ساز و کف ساز و مرطوب کننده در پزشکی، داروسازی، تکنیکی و خوراکی به علت خصوصیات فعال بودن سطحی آنها، استفاده می شوند. تحقیقات گذشته نشان داده است که ژلاتین یک فعال سطحی است و قادر به واکنش به عنوان یک ماده امولسیون کننئده در امولسیون های روغن در آب است. مناطق آب گریزی در زنجیره پپتیدی مسئول دادن خصوصیات کف سازی و امولسیون سازی در ژلاتین موردنظر است. با این وجود، ژلاتین به طور کلی ماده امولسیون کننده ضعیف تری است نسبت به سایر مواد فعال سطحی مثل پروتئین های کروی.
بنابراین زمانی که در جای خودش استفاده شود، ژلاتین اغلب می تواند اندازه های قطره ای بزرگی را در طول هموژن سازی تولید کرده و مجبور به اصلاح آبگریز بودن آن از طریق اتصال گروه های جانبی غیرقطبی شود. تطبیق پذیری خصوصیات امولسیون ساز و کف ساز ژلاتین به طور خاصی در محصولاتی مثل پودرهای امولسیون شده ارزشمند جلوه کرده است. در چنین محصولاتی ویژگی های تشکیل غشاء و فعال سطعی بودن آن می تواند به طور موفقیت آمیزی در طول فرآیند امولسیون سازی مورد بهره برداری قرار گیرد. ویژگی های استحکام و ژله ای بودن آن در طی مراحل خشک سازی و کپسول سازی سودمند خواهد بود. در نوعی شیرینی ویژگی های تشکیل ژن موجود در ژلاتین ها برای استحکام کف در خنک سازی استفاده می شود. در اغلب کاربردها، ژلاتین نه تنها به خاطر خصوصیت فعال سطحی بودن آن است. برای مثال در خوراکی های کف سازی شده ژلاتین و بستنی، عملکرد ذوب شدن ژل در دامنه 10 تا 30 درجه سانتیگراد ذوب شدن ژل های ژلاتینی را در دهان نتیجه می دهد. به طور کلی، مطالعات محدودی روی خصوصیات امولسیون سازی و کف سازی ژلاتین ماهی در مقایسه با تعداد مطالعات روی خصوصیات ژلاتینی آن وجود داشته است.
امولسیون های ژلاتین ماهی به طور کلی، برای خلاصه سازی بکار می روند. Surh در سال 2006 به مطالعه در مورد این موضوع پرداخته است که خواه امولسیون های روغن در آب که از نظر فیزیکی پایدارند، بتوانند با استفاده از ژلاتین ماهی تولید شوند و خواه بتوانند اثرات وزن مولکولی ژلاتین (وزن مولکولی پایین ژلاتین ماهی) و وزن مولکولی بالای ژلاتین ماهی و فشارهای محیطی (فرآیند گرمایی، نمک و pH) را روی پایداری چنین امولسیون هایی تامین کنند. او متذکر شد که امولسیون هایی با انتشار ذرات ریز تک نما و فطر قطره ای کوچک (HMW-FG برای 0.71MW و LMW-FG برای 0.3MW ~ d43) می توانند تحت غلظت پروتئینی ≥4.0wt% برای هر دو وزن مولکولی ژلاتین های ماهی تولی شوند.
به هرحال، حضور یک ذره کوچک از قطره های بزرگ نسبتاً بزرگ (>10Mm) در امولسیون هایی که غلظت پروتئینی نسبتاً بالایی دارند، مشاهده شده است. Surh متذکر شد که تعداد قطرات بزرگ و میزان روغن ناپایدار در امولسیون های HMW-FG نسبت به امولسیون های LMW-FG کمتر است. این اثر به ضخامت ژلاتین جذب شده مربوط می شود که با افزایش وزن مولکولی، افزایش پیدا می کند.
محققان بیان داشته اند که امولسیون هایی از وزن مولکولی بالا و پایین در ژلاتین ماهی، زمانی که در غلظت نمکی بالا (250mM کلرید سدیم) عملیات گرمایی (30 و 90 درجه برای 30 دقیقه) pH مختلف (8-3 pH) قرار می گیرند، ثابت و پایدار باقی می ماند.
Dikenson and Lopez در سال 2001 به مقایسه ویژگی های پایداری امولسیون از یک سری اجزای تشکیل دهنده پروتئین تحت شرایط PH خنثی با ویژگی های ژلاتین ماهی تجاری به عنوان عامل امولسیون کننده در کپسول سازی ویتامین های قابل حل در چربی پرداختند. آنها متذکر شدند زمانی که ژلاتین به عنوان عامل امولسیون کننده استفاده شود، نسبت چربی/پروتئین باید بهینه سازی شود تا از حضور قطره های بزرگ گه مخصوصاً در استحکام یونی بالا به هم آمیتخته می شوند، جلوگیری شود. زمانی که پروتئین شیر به عنوان جایگزینی برای ژلاتین موجود در محصولات امولسیونی بکار رود، باید توجه زیادی به اثرات لخته سازی به پروتئین آب پنیر پوشاننده قطرات در فرآیند ذخیره سازی مبذول داشت.
ویژگی های ساخت غشاء
مطالعات زیادی روی ساخت غشاء از ژلاتین ماهی و شناخت ویژگی های آن انجام گرفته است و به این نتیجه رسیده اند که همه ژلاتین های ماهی، ویژگی های ساخت غشایی را به صورت عالی نشان می دهند. به طور کلی، غشای ژلاتین از پوست های انواع ماهی های آب گرم نشان دادن فشار و کشیدگی در شباهت زیادی به غشای ژلاتین استخواه بوین (گاوی) گزارش شده است. غشای ژلاتین ماهی، قابلیت نفوذپذیری پایین بخار آب را نسبت به ژلاتین بوین نشان می دهد. برای مثال، غشاهای ژلاتین پوست ماهی تن با گلیسرول نرم می شود که قابلیت نفوذپذیری پایین بخار آب را در مقایسه با مقادیری که برای ژلاتین پوست خوک است، نان می دهد.
مقادیر پایین WVP که بر اساس ژلاتین های ماهی از چندین نوع برای غشاهای مختلف ارائه شده است، می تواند بر اساس ترکیب آمینواسیدی شرح داده شود:
ژلاتین های ماهی که دارای آبگریزی بالایی برخودارند که مربوط به محتوای پرولین و هیدروکسی پرولین آنها می باشد، به عنوان گروه هیدروکسیل از هیدروکسی پرولین برای تشکیل پیوندهای هیدروژنی با آب در دسترس می باشد. غشاهای ژلاتین که از ماهی آب سرد و ماهی آب گرم بدست می آیند، WVPهای مختلفی را نشان می دهند. WVP غشای ژلاتین های ماهی آب سرد به طور چشمگیری پایین تر از ماهی آب گرم است و این مطلب همانطور که در بالا توضیح داده شد، به افزایش آب گریزی در برابر کاهش مقدار پرولین و هیدروکسی پرولین در ژلاتین های ماهی آب سرد مربوط می شود. غشاهای ژلاتین ماهی با WVP پایین می تواند برای کاهش فقدان آب از داروهای کپسولی و سیتستم های غذایی فریز شده سودمند باشد.
خصوصیات حسی
Regeustein and Choi در سال 2000 تفاوت های فیزیکی شیمیایی بین ژلاتین ماهی و خوک را مورد بررسی قرار داده و تاثیر نقطه ذوب را بر ویژگی های حسی ژل آبی ـ ژلاتین مطالعه کردند. آنالیز توصیفی کیفی (QDA) برای تامین تاثیرات نقطه ذوب بر ویژگی های حسی ژل های ژلاتینی انجام شد. آنها متذکر شدند که دسرهای ژلی طعم دار از ژلاتین ماهی دارای میزان کمتری طعم و بوهای نامطوب بوده و حاوی طعم و بوهای مطلوبی از همان محصول مشابه که از ژلاتین خوکی تولید می شود و دارای میزان بلوم برابر و نقطه ذوب بالاتری است. دمای ذوب پایین تر ژلاتین ماهی به نظر می رسد که به آزادسازی بوی میوه ای و طعم میوه ای و شرینی آنها کمک می کند. متقابلاً در حالی که ژلاتین خوکی بسیار آرامتر از ژلاتین ماهی در دهان ذوب می شود، چسبندگی دریافتی از ژلاتین خوکی انتظار می رود که بیشتر از چسبندگی ژلاتین ماهی تحت شرایط یکسان باشد.
کاربردهای ژلاتین ماهی
ژلاتین بدست آمده از پوست های ماهیانی که در آب سرد زندگی می کنند، در دمای اتاق به صورت ژله ای درنمی آیند. دمای ژله شدن آنها باید پایین تر از 8 تا 10 درجه سانتیگراد باشد. ژلاتین ماهی آب های سرد می تواند در کاربردهایی که نیاز به میزان بلوم یا ژل شدگی بالا ندارنمد، بکار گرفته شود که به خصوصیات دیگری وابسته خواهد بود، مثل ممانعت از بافته شدگی و همگرفتی. ژلاتین ماهی آب های سرد می تواند در محصولات فریز شده و یخ شده که سریعاً بعد از یخ زدایی آن مصرف می شوند، نیز مورد استفاده قرار می گیرند. دماهای ژل شدگی پایین کاربردهای بالقوه ای را برای ژلاتین ماهی پیشنهاد می کند. ژلاتین هایی که دارای نقطه ذوب پایین هستند، می توانند در محصولات خشک استفاده شوند (مثل کپسول سازی کوچک) و در حقیقت یکی از اصلی ترین کاربردهای ژلاتین ماهی در میکروکپسول های ویتامین و سایر افزودنی های داروسازی مثل ازوکسانتین می باشد.
Soper در سال 1999 روشی را برای میکروکپسول های طعم های خوراکی شرح داد که شامل روغن گیاهی، روغن لیمو، طعم سیر، طعم سیب، فلفل سیاه و از ژلاتین ماهی آب های گرم در این روش استفاده می شد. فرآیند میکروکپسول سازی در دمای 33 تا 35 درجه سانتیگراد اجرا شد. اغلب کپسول سازان روش هایی را در جهت بکارگیری ژلاتین ماهی در فرآیندهای پیشرفته کپسول سازی گسترش دادن و حجم کمی از ژلاتین ماهی برای ساخت کپسول هایی با ژل نرم استفاده کردند. اسنفاده از کپسول های نرم ژلاتین ماهی اغلب در فرآورده هایی غذایی متداول است. ژلاتین ماهی آب سرد واسطه خوبی برای تسریع امولسیون های هالید نفره است. در زمانی که این فرآیند در دماهای پایین همراه با ژلاتین ماهی انجام می شود تا ژلاتین حیوانات خونگرم، همانند پروتئین، ژلاتین حاوی کالری پایین است و در دهان ذوب می شود تا ویژگی حسی خوبی را مثل چربی القاء کرده و آن را برای بکار برده شدن در محصولات کم چربی مناسب سازد.
همراه با ساختار قیمت گذاری متناسب، سازندگان استفاده از ژلاتین ماهی را در حجم های بزرگ، محصولات کم چرب و ماست را مورد ملاحظه قرار می دهند. در این محصولات، درجات ژلاتین پوست خوک که قابل حل در آب سردند، اغلب مورد استفاده قرار می گیرند و حق العمل قیمت آن حدود 25% است. درجات معمولی می تواند درماست استفاده شود. ژلاتین های ماهی با نقطه ذوب پایین، راحت تر خواهد بود که یک جایگزین ترکیب شوند. ژلاتین ماهی آب گرم دارای میزان بلوم 200 تا 250 گرم است. برای نمونه، ماهی تن به عنوان منبع خوبی مورد ملاحظه قرار گرفته، ولی پوست آن می تواند چربی دار بوده و ژلاتین آن باید بدون چربی باشد. ژلاتین ماهی تن و تیلاپیا دارای نقطه ذوب 25 تا 27 درجه بوده و بنابراین ژلاتین آنها برای محصولاتی که در دمای پایین اتاق نگهداری می شوند، مناسب خواهد بود. این ژلاتین ها بیشتر شبیه به ژلاتین خوک و گاوی بوده که در دمای 32 تا 35 درجه ذوب می شوند.
بررسی های حسی قدیم بر روی دسرهای ژلی ژلاتینی نشان داده است که ژلاتین ماهی با دمای ذوب ژلی پایین بهتر می توانند بو و طعم قوی تری را آزاد کنند. با افزایش غلظت ژلاتین با با استفاده از ژلاتین پوست خوک با میزان بلوم بالا ساخته می شوند. درجات ژلاتین ماهی های آب گرم می توانند بیشتر در بازارهای قدیمی ژلاتین مورد رقابت قرار گیرند. ژل های ماهی هایی که از نظر آنزیمی پیوند داده می شوند، با گرم کردن آنها در حمام آب جوش هم ذوب نمی شوند.
پیشنهاد شده است که اگر ساختار ژلی در دماهای بالاتر از بین نرود، ژلاتین های ماهی می توان به عنوان اجزاء تشکیل دهنده ژلی از محصولات استریلیزه شده بکار رود. ترکیب ژلاتین ماهی با سایر هیدروکلوئیدهای متداول می تواند برای توسعه کاربرد ژلاتین ماهی به عنوان یک ترکیب غذایی استفاده شود. برای مثال، ژلاتین ماهی و پکتین برای ساخت محصولات کم چرب استفاده می شوند. کاهش در نسبت ژلاتین ماهی به پکتین افزایش در حجم، استحکام، تراکم پذیری، چسبناکی و قابلیت ارتجاعی را نتیجه می دهد. ژلاتین ماهی همچنین در آماده سازی محصولات داروسازی نیز بکار می رود. آماده سازی فرآیند تشکیل غشاء برای کپسول های سفت و سخت شده از ژلاتین ماهی تشکیل شده است. همچنین از ژلاتین ماهی به عنوان یکی از اجزاء تشکیل دهنده قرص ها نیز استفاده می شود.
چالش های مربوط به ژلاتین ماهی
در مقایسه با ژلاتین گاوی و خوکی، سهم بازار ژلاتین ماهی بسیار کوچک به نظر خواهد رسید. عوامل محدود کننده ای که مانع از توسعه ژلاتین ماهی در مقیاس بزرگ می شوند، به قرار زیر است:
ویژگی های مربوط به جریان و تغییر شکل مواد که نامرغوب می باشند. تاکنون ژلاتین ماهی کاربردهایی را محدود کرده است، به خاطر اینکه تشکیل ژل ها تمایل به داشتن خصوصیات نامرغوبی در مورد جریان و تغییر شکل ژل ها در مقایسه با ژلاتین های بدست آمده از پستانداران دارند. این محدودیت ها اساساً به فقدان نواحی غنی از پرولین موجود در کلاژن و مولکول های ژلاتین در ماهی های آب سرد در مقایسه با جانوران خون گرم ارتباط پیدا می کند. به علاوه رشته گلیسین ـ پرولین ـ هیدروکسی پرولین یکی از عوامل اصلی است که ثبات گرمایی کلاژن را تحت تاثیر قرار می دهد.
موجودیت ناکافی مواد خام
تخمین زده شده است که حساب محصولات جانبی فرآوری ماهی ها حدود 70 تا 85 درصد کل وزن ماهی های صید شده می باشد و شامل ضایعات فرآوری شده ماهی ها، ماهی های صدفی و صید کردن گونه های قابل استفاده و غیرقابل استفاده. به هرحال، سازندگان ژلاتین فهمیده اند که فراهم کردن اندازه مناسبی از یک نوع ماهی خاص بسیار مشکل می باشد که این مساله در مورد ماهی های آب گرم مربوط می شود. در مقایسه، کاربرد پوست های ماهی های آب سرد بسیار فراوان است. عامل مهم دیگری که می تواند در بوجود آوردن این مساله دخیل باشد، بدست آوردن تصدیق در مورد مواد خام ماهی هاست.
متغیر کیفیت ژلاتین
این زمانی است که محصولات جانبی فرآوری ماهی ها به سبب متغیر تشکیل متبع مواد مورد استفاده قرار می گیرد. این مساله شاید بتواند از طریق کنترل دقیق کیقی مواد خام رفع شود.
سایر عوامل باطنی کیفیت
این مساله شامل بو، رنگ و چسبانکی ژلاتین ماهی است. مشکلات تکنیکی وابسته به تولید ژلاتین ماهی برای مصرف انسانی باعث رفع بوی ناخوشایند ماهی از محصول می شود. در موادی که محصول موقتی که تولید می شود بدون بو خواهد بود، ولی برای محصول دیگر فرمول سازی می شود. بوی حاصل از آن با تولید محصولات بدون طمع به آن محصول برخواهد گشت. برای استخراج ژلاتین از پوست ماهی کاد، بویی وجود نخواهد داشت یا زمانی حس خواهد شد که اسید سولفوریک و هیدروکسید سدیم در غلظت های ≥0.2%(w/v) و اکسید سیتریک 0.7≤1.2%(w/v) استفاده شود.
Bergman و Grossmav روشنی را ابداع کردند که توسط آن می توان ژلاتین های بدون بو را ساخت. به خاطر استحکام ژلی، ژلاتین های ماهی با دامنه وسیعی از استحکام بلوم نسبت به ژلاتین خوکی و گاوی کمتر موجود خواهند بود.
قیمت ها:
این مسئله به علم اقتصاد فرآیند تولید مربوط می شود (ارزش یا قیمت تولید بالا و محصول کم) تنها چندی از سازندگان در تولید ژلاتین ماهی در سراسر دنیا شرکت دارند و برای سازندگان کم، حجم تولید هم کم خواهد بود که احتمالا به بیشتر از 100 تن هم نمی رسد. قیمت ژلاتین ماهی در بازارهای مختلف، به طور قابل ملاحظه ای متفاوت خواهد بود و تمایل به گران شدن قیمت آن (حدود 4 تا 5 باربر بیشتر) نسیت به ژلاتین گاوی و خوکی دارد. به طور رایج، ژلاتین ماهی به عنوان جایگاه ویژه محصول مورد ملاحظه قرار گرفته که که صنعت نمی تواند پاسخگوی قیمت های بالای آن باشد. تحت این شرایط، تولید کنندگان ژلاتین ماهی ممکن است به خاطر تولید کم پوست های ماهی و فقدان میزان اقتصادی در فرآیند تولید، نتوانند قیمت آن را کاهش دهند.
چشم اندازی برای ژلاتین ماهی به عنوان جایگزین برای ژلاتین پستانداران:
در جهت کاهش مشکلات مربوط به خصوصیات نامرغوب ژلاتین ماهی در مقایسه با ژلاتین پستانداران، به نتایج زیر دست یافته ایم:
1- آنزیم های پیوندی ژلاتین که از ترانس گلوتامیناز استفاده کرده و یا پیوندهای شیمیایی که از مواد شیمیایی مثل گنیپین استفاده می کنند.
2- خلق سیستم های ژلی آمیخته که حاوی ژلاتین ماهی ترکیب شده با ژلاتین هایی است که از میزان بلوم بالایی برخوردارند و یا هیدروکلوئیدهای مناسب گیاهی که باعث استحکام ژلی بالا و دمای ذوب و ژل شدگی بالا می شود.
3- دست کاری کردن خصوصیات ژلاتین با افزودن اجسام حل شده ای مثل انواع نمکها. ژلاتین های حاصل شده از ژلاتین های اصلاح نشده بوسیله پیوندهای فیزیکی رخ می دهند که به طور کلی به تشکیل مناطق پیوند و به دنبال آن تشکیل شبکه ی شاخه ای 3 بعدی کمک می کند. استحکام ژلی این ژلاتین ها به زمان و دمای بلوغ و تغییرات دمایی مربوط می شود. در ژل های ژلاتینی که از نظر آنزیمی اصلاح می شوند و در درون آنها پیوندهای کووالانت در تشکیل شبکه شاخه ای سه بعدی شرکت دارند، این پارامترها می توانند فعالیت آنزیم ها را تحت تاثیر قرار دهند.
Sarabia و همکاران در سال 2001 بیان داشتند که با افزودن ترانس گلوتامیناز میکروبی به ژلاتین پوسات ماهی می توان به طور قابل ملاحظه اغی نقطه ذوب، استحکام ژلی و چسبندگی ژل را در دمای 60 درجه سانتیگراد افزایش داد که به غلظت آنزیم و دوره کمون بستگی دارد. زمانی که افزایش غلظت ترانس گلوتامیناز باعث افزایش قابلیت ارتجاعی و چسبندگی ژل می شود که این مساله نتیجه استحکام و سختی پایین به سبب تشکیل آنی شبکه ژلی خواهد بود. به علاوه خواه ژلاتین از نظر گرمایی برگشت پذیر باشد و خواه نباشد، به درجه ناتوانی آنزیم آن بستگی دارد.
بنابراین این امکان وجود خواهد داشت که ناتوانی جزئی آنزیم را بدون اینکه تاثیر منفی روی ویژگی های ژلاتین بگذارد، بدست آورد. ژل هایی که توسط آنزیم پیوند داده می شوند، در طی گرمادادن در حمام آب جوش، ذوب نخواهند شد. این ویژگی زمانی مفید خواهد بود که از فعالیت آنزیم ها جلوگیری شود. Babin در سال 2001 مشاهده کرد که تاثیر عملکرد ترانس گلومیناز روی برگشت پذیری گرمایی ژلاتین به غلظت آنزیم و دمای ذوب آن بستگی دارد. ساختارهای ژل های ژلاتینی ماهی که از طریق آنزیمی به هم پیوند زده می شوند، در طول 30 دقیقه گرمادهی کووالانسی بین بخش های زنجیره ای منفرد اصلاح شود. در مقایسه با پیوندهای آنزیمی، پیوندهای شیمیایی ژلاتین توجه کمتری را دریافت کرده اند. فرآیندهای صنعتی موجود که از واکنش های پیوند کووالانسی استفاده می کنند، شامل تولید ژل های ژلاتینی سخت شده برای امولسیون ها و ساخت ژلاتین های سخت شده می باشد. در میان پیوند دهنده های شیمیایی موجود، گلوتارالدئید یکی از پیونده هایی است که به طور گسترده ای در سراسر دنیا استفاده می شود. از آن جهت که با سرعت گروه های آمین موجود در ژلاتین واکنش داده و نسبتاً ارزان هم می باشد.
با این وجود توجه زیادی به سمیت گلوتارالدئید و اخیراً به گنیپین به عنوان جایگزینی برای پیوند دهنده های گلوتارالدئید جلب شده است که به خاطر سمیت پایین آن می باشد. Chiua به مطالعه ویژگی های مکانیکی و تغییر شکل و جریان ژلاتین های ماهی با استفاده از گنیپین و گلوتارالدئید به عنوان عوامل پیوند دهنده پرداخت. ژلاتین های هر دو ماهی که حاوی گنیپین می باشند، میزان پیوند سریعتری را برای نمونه هایی با pH بالا نشان می دادند. نمونه های ماهی قزل آلا وابستگی زیادی به pH را نشان داده، در حالی که نمونه های ژلاتین پولوک پیوند سریعتری را با گلوتارالدیید نشان داد تا با گنیپین.
یک تحقیق جالب توسط Straus و Gibson در سال 2004 به توصیف استفاده از فنولیک های گیاهی پرداخت که به عنوان پیوند دهنده های ژل های ژلاتینی و توده هایی از ژلاتین که برای مصارف آینده به عنوان اجزاء تشکیل دهنده ی مواد خوراکی بکار خواهند رفت. پلی فنول ها تحت شرایط اکسیداسیون با پپتیدهای زنجیره آمینواسیدی واکنش داده و به سمت تشکیل پیوند در پروتئین ها هدایت می شوند. در این بررسی، آنها از چندین نوع اسید فنولیک مثل کافئیک، فلوریک، کلوروژنیک و قهوه فوری و آب انگور سفید تجاری به عنوان مثال هایی از منابع پلی فنل هایی مشتق شده از گیاهان استفاده کردند. محلول های فنولیک در اندازه های مختلف با ژلاتین آمیخته شده و با pH موردنظر تطبیق داده می شود (pH 8).
پیوندهایژل های ژلاتین که از این مواد استفاده می کردند، دارای استحکام مکانیکی بالاتر به همراه کاهش تورم و گروه های بدون آمینی کمتر می باشند. جالب تر اینکه در دسترس بودن قهوه، آب انگور و سایر مواد گیاهی مختلف که حاوی غلظت کافی از فنولیک می باشند، استفاده مستفیم آن را عملی تر ساخته و بنابراین نیاز به جداسازی اجزاء تشکیل دهنده فعال ا از بین می برد. از زمانی که ژل های ژلاتینی پیوندی همانند ژل های غیرپیوندی با غلظت بالا رفتار می کنند، آنها امکان توسعه غذاهای ژله ای با محتوای ژلاتینی کاهش یافته و کالری کمتری را پیشنهاد می کنند. با وجودی که این بررسی روی ژلاتین خوکی نوع A انجام گرفته است، می تواند برای ژلاتین ماهی هم توسعه یابد و به افزایش ویژگی های جریان و تغییر شکل ژلاتین ماهی و ارزش تجاری آن بپردازد.
یک سیستم آمیخته که با ژلاتین ماهی نامبرده همراه با ژلاتین های ماهی با میزان بلوم بالا یا سایر هیدروکلوئیدها ترکیب می شود، می تواند برای جبران ضعف استحکام ژلی ژلاتین آن ماهی مورد بهره برداری قرار گیرد. برای مثال، ژلاتین ماهی آب های سرد مثل ژلاتینی که ازماهی پولوک آلاسکا مشتق می شود، همراه با توانایی ژله ای شدن پایین، ویژگی های ژله ای می تواند از طریق مخلوط شدن با ژلاتین هایی با کیفیت بالا از ماهی های آب گرم افزایش یابد.
Regenstein and Choi در سال 2000 متذکر شدند که جدا از افزایش استحکام ژلی، فرآیند ذوب دو مرحله ای ژل ها که از ترکیب ژلاتین ماهی پولاک به همراه ژلاتین تیلاپیا و ژلاتین خوک بدست می آید، می تواند در توسعه محصولات غذایی سودمند بوده تا آزادسازی طعم و بافت آن را در طی جویدن ژله بتواند کنترل کنند.
در بررسی دیگر Badii and Howel در سال 2006 به مطالعه مخلوطی از ژلاتین ماهی به همراه پروتئین آلبومن تخم مرغ پرداخت. آنها مشاهده کردند که ژلاتین ماهی ترکیبات همگرف و ساختارهای ژلی سازگاری را به هنگام ترکیب با پروتئین آلبومن تخم مرغ تولید می کند که باعث استحکام ژلی بیشتری می شود. ویژگی های ژله ای و سازگاری با پروتئین های تخم مرغ، ژلاتین ماهی خال خالی اسبی را جایگزین بالقوه ای برای ژلاتین های گاوی و خوکی در دسرها و محصولات شیرینی پزی می سازد. افزودن پلی ساکاریدهایی مثل گلان و کاراجینان می تواند در اصلاح ویژگی های ژلاتین ماهی مفید باشد. آمیخته ای از ژلاتین ماهی -K- کاراجینان اضافه می شود تا نقطه ذوب و ژل شدگی پایین و استحکام ژلی پایین از ژلاتین ماهی را جبران سازد.
مخلوطی از ژلاتین ماهی و -K کاراجینان که در محلول ها و ژل ها با درجات تیرگی مختلف وجود دارد. به غلظت پلی مرها، pH، استحکام یونی و ماهیت نمک اضافه شده بستگی دارد. تیرگی، اغلب به فاز تفکیک در سیستم مربوط می شود. واکنش های بین ژلاتین ماهی و -K کاراجینان در دمای 60 درجه سانتیگراد توسط پیوندهای الکترواستاتیک تثبیت می شود. سیستم مخلوط دیگری از ژلاتین ماهی به همراه -K کاراجینان و گلان توسط Pranot در سال 2007 مورد مطالعه قرار گرفت. افزودن گلان و -K کاراجینان باعث افزایش نقطه ذوب ژل های ژلاتین ماهی شده و از آن پس گلان به عنوان موثرترین افزودنی شناخته شده است.
گلان می تواند شبکه های جفت شده ای را همراه با مولکول های ژلاتین تشکیل دهد که در آن نواحی آنیونی گلان، مناطق پیوند هترولیتیکی را به همراه نواحی کاتیونی مولکول های ژلاتین می سازد و باعث افزایش دمای ژلاتین، میزان ژلاتین و استحکام ژل می شود. اصلاح استحکام ژل ژلاتین با استفاده از نشاسته اصلاح شده مورد بحث قرار گرفته است. Helmstetter فرآیند افزایش استحکام ژل ژلاتین را با استفاده اصلاح شیمیایی پلی ساکاریدهای دی آلدوئید شرح داد و بیان کرد که نشاسته (آهار) دی آلدئید (درجه جایگزینی از حداقل 005/0) یک پیشرفت همگرفتی را در استحکام و سختی ژل فراهم می آورد.
این نگرش ها در مورد ژلاتین ماهی مورد آزمایش قرار نگرفت، اما در آینده باید بیشتر مورد ملاحظه قرار گیرد، مخصوصاً در مواردی که فرمول سازی ژلاتین ماهی و نشاسته اصلاح شده برای محصولاتی مناسب خواهد بود که به بافت و سایر ویژگی های نیروبخش سازمانی آن مربوط باشد. آماده سازی کربوکسیل متیل سلولز (CMC)، مجموعه ژلاتینی توسط Lai و همکاران در سال 2002 مورد بحث قرار گرفت. با استفاده از نگرش الکتروشیمیایی، مجموعه های پروتئین ـ پلی ساکاریدها می تواند در آن دو و به طریقه خنثی و خود کنترل شده و بدون اجبار از هم تفکیک شوند. تجزیه مجموعه های کربوکسیل متیل سلولز ـ ژلاتین این طور نشان می دهد که جدا از پیوندهای هیدروژنی و نیروهای انتشار، پیوندهای قوی تری بین گروه های کربوکسیل از CMC و پپتید از ژلاتین در تشکیل مجموعه های ژلاتین CMC- دخیل خواهند بود. چنین مجموعه هایی می توانند به طور بالقوه ای به عنوان غشاهای خوردنی و پوشش های موجود در کپسول ها تثبیت کننده های امولسیون استفاده شوند.
Gibson در سال 2004 به توصیف توده هایی ژلاتینی پرداخت که توسط پلی الکترولیت های آنیونی به صورت مجموعه ای پیچیده درآمده بودند، مثل پکتین، در شکل ذرات ریز یا میکروکپسول ها. این توده ها زمانی شکل می گیرند که یک محلول رقیق ژلاتین و یک پلی ساکارید آنیونی به pH برسد که در آن پلی الکترولیت ها دارای بارهای مخالفی باشند. توده های مشابه ژلاتین ماهی به همراه پلی الکترولیت های آنیونی می توانند به راحتی آماده و شناسایی شوند. وسیله دیگری برای دستکاری کردن در خصوصیات ژلاتین موردنظر، اصلاح پیوندهای موجود توسط افزودن اجسام حل شده مثل نمک است. در اینجا، با درنظر گرفتن پیوندهای ممکن بین مولکول های کلاژن (یا ژلاتین) و یون های نمکین، دو نقطه نظر وجود خواهد داشت.
برخی معتقدند که یون ها مستقیماً با پپتدیهای کلاژن پیوند می دهند و برخی نیز معتقدند که یون ها حصارهای کلاژن را به طور غیرمستقیم تحت تاثیر قرار داده که اینکار توسط پیوند با مرز مولکول های آب صورت می گیرد. امکان آن وجود دارد که به اصلاح ویژگی های وظیفه ای ژلاتین های ماهی هایی مثل ژلاتین پوست ماهی بپردازیم تا بتوانیم به خصوصیات مشابه این ماهی با ژلاتین جانوران خونگرم پی ببریم که این خصوصیات می تواند نقطه ذوب باشد و با افزودن نمک های خنثی تحت یک pH خاص و شرایط استحکام یونی باشد. به هرحال، این ترکیبات باید در غلظت نسبتاً بالایی اضافه شوند:
15% گلیسرول و M1-5/0MgSO4. به این دلیل، استفاده از این روش برای اصلاح ژلاتین ممکن است در صنعت مواد خوراکی و غذایی محدود شود. Haug در سال 2004 بیان داشت که ضریب ژل با استحکام یونی کم افزایش یافته و با افزایش استحکام یونی، کاهش می یابد. به علاوه، دماهای ذوب و ژله ای شدن آنها نیز با تغییر در استحکام یونی، تغییر خواهد کرد. این مطلب بیانگر آن است که تشکیل و ثبات منطقه پیوند در ژلاتین می تواند به طور مستقیم و غیرمستقیم تحت تاثیر پیوندهای الکترواستاتیک باشد.
نتیجه گیری و چشم اندازهای آینده
افزایش تقاضا برای ژلاتین ماهی می تواند راه را برای تحقیقات بیشتر و کشف ژلاتین ماهی به عنوان جایگزینی برای ژلاتین پستانداران هموار سازد که این امر با برآورده ساختن نیازهای مصرف کننده و افزایش تقاضای جهانی برای ژلاتین است. در دهه ی گذشته، پیشرفت های زیادی در رابطه با استخراج ژلاتین ماهی از بخش های مختلف بدن ماهی مثل پوست، استخوان و حتی لاشه های آنها صورت گرفته است. شرایط فرآوری (حلال، زمان و دما) برای تولید بهینه محصول و کیفیت (استحکام ژل و نقاط ذوب و ژل شدگی) ژلاتین ماهی برای انواع خاصی از مواد خام شناسایی شده است، اما مقیاس بندی فرآیند استخراج و تولید از ژلاتین ماهی و ایمن سازی شرایط استخراج در طی این فرآیند هنوز برای تولید کنندگان مشکل ساز است.
بنابراین تحقیق توسعه تکنولوژیکی تضمین شده است. پیشرفت های چشمگیری در اصلاح خصوصیات وظیفه ای ژلاتین ماهی (مخصوصاً استحکام ژل) صورت گرفته است. نتیجه مطالعات پیوندهای متفاوت نشان دهنده ی پتانسیل استفاده از ترانس گلوتامیناز در جهت تنظیم خصوصیات ژلاتین ماهی است. به هرحال، جدا از زمان طولانی واکنش و قیمت بالای آنزیم، بدست آوردن توافق بین استحکام ژل و برگشت پذیری گرمایی به کنترل درجه پیوند و شاید سایر عوامل مثل وزن مولکولی ژلاتین، بستگی خواهد داشت.
در رابطه با پیوندهای آنزیمی مهم به نظر می رسد که از آنزیم و زیرشاخه های فرعی آن در غلظت های مناسب استفاده شود. پیوندهای آنزیمی بیش از اندازه مواد نمی تواند باعث پیشرفت باشد و حتی ممکن است باعث بدتر شدن ویژگی های محصول شود. به عبارت دیگر ژل های ژلاتین ماهی مگر اینکه غلظت آنزیم پایین باشد، تولید نخواهد شد. بنابراین در جهت تسهیل استفاده عملی از آماده سازی ترانس گلوتامیناز برای اصلاح ژلاتین ماهی مهم به نظر می رسد که فعالیت آنزیمی لازم برای انجام واکنش تحت غلظت آنزیمی مناسب تعیین شود تا به ویژگی های مطلوب محصول دست پیدا کنیم.
مساله دیگر در رابطه با استفاده گلوتامیناز، وضعیت نامطمئن آنزیم حلال می باشد. با بکار بردن این آنزیم در جهت افزایش خصوصیات وظیفه ای ژلاتین ماهی، وضعیت حلال ژلاتین بی اثر خواهد شد. ژلاتین حاصل از چندین نوع ماهی آب های گرم و سرد به خوبی تشخیص داده شده است. از زمانی که عملیات سازندگی مناسب (GMP) و HACCP (تحلیل خطر و نقطه کنترل بحرانی) در ساخت مواد خوراکی مهم شناخته شدند، تحقیقات بیشتری در رابطه با توسعه قیمت پایین و کیفیت بالای ژلاتین ماهی به صورت شیمیایی و میکروب شناسی انجام گرفت.
تحقیقات جزئی در زمینه استانداردسازی خلوصیت مواد خام و یا نمونه های بکار گرفته شده (مثل ماهی آب سرد و آب گرم) برای اطمینان از یکنواختی آنها انجام شد. استفاده از عوامل پیوند فیزیکی (تشعشعات یونی) آنزیمی و طبیعی (فنولیک گیاهی و گنیپین) استحکام ژل ژلاتین ماهی را در مقایسه با ژلاتین پستانداران افزایش خواهد داد. تولید جاری ژلاتین ماهی به طور چشمگیری افزایش نیافته است، از آن جهت که موجودیت مواد خام در رابطه با محصول نسبتاً کم ممکن است باعث محدودسازی عوامل تولید ژلاتین ماهی شود.
به هرحال، با وجودی که ژلاتین ماهی خواهد توانست جایگزین کاملی برای ژلاتین پستانداران شود، امید است به روزی که ژلاتین ماهی بتواند جایگزین ویژه ای برای محصولات باشد که خصوصیات رقابتی بودن و منحصر به فرد بودن آن را به پلی مرهای زیستی ارائه خواهد داد و به تقاضای بازار جهانی در رابطه با حلال دست پیدا خواهد کرد.
فهرست مطالب
چکیده 1
مقدمه 2
کلاژن و ژلاتین 4
جدول 1 4
ژلاتین ماهی 6
3.2. ویژگی های شیمیایی، فیزیکی شیمیایی، وظیفه ای از ژلاتین ماهی 12
3.2.1. ویژگی های ساختاری و شیمیایی 13
3.2.2. ویژگی های جریان و تشکیل مواد 15
ویژگی های امولسیون سازی و کف سازی 19
ویژگی های ساخت غشاء 21
خصوصیات حسی 22
کاربردهای ژلاتین ماهی 22
چالش های مربوط به ژلاتین ماهی 24
موجودیت ناکافی مواد خام 24
متغیر کیفیت ژلاتین 25
سایر عوامل باطنی کیفیت 25
قیمت ها: 25
چشم اندازی برای ژلاتین ماهی به عنوان جایگزین برای ژلاتین پستانداران: 26
نتیجه گیری و چشم اندازهای آینده 30
16